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BeaverBeads™ IDA-Nickel Kit（Cat. 70501-K10)用于纯化带有his标签的PtuA和PtuB蛋白，证实PtuA和PtuB可形成异源寡聚体复合物，揭示了新型抗噬菌体防御系统Septu的分子组装与抗噬菌体机制研究。

论文解析

       四川大学华西医院生物治疗全国重点实验室余雅梅副研究员/陈强研究员团队在《Nature Structural & Molecular Biology》(IF: 16.8)上发表论文“PtuA and PtuB assemble into an inflammasome-like oligomer for anti-phage defense”。文章揭示了Septu系统的两个组件PtuA和PtuB可以组装成类似炎性小体的寡聚体复合物，PtuA有ATP酶结构域，PtuB有核酸酶活性，该复合物可以大量切割噬菌体的核酸，影响噬菌体的复制。

       研究人员在大肠杆菌BL21(DE3)中共表达了PtuA和PtuB（C端带有His标签），利用BeaverBeads™ IDA-Nickel Kit（Cat. 70501-K10)纯化出PtuB蛋白。SDS-PAGE胶检测结果显示PtuA和PtuB可形成稳定复合物。并且，原位质谱分析结果发现，PtuA和PtuB可形成6：2分子比的异源寡聚体复合物，通过切割噬菌体基因组DNA来限制噬菌体的生长。

图1.PtuA和PtuB复合物冷冻电镜结构模式图

图2.PtuA和PtuB复合物SDS-PAGE跑胶图

该研究以PtuA和PtuA-PtuB复合物的冷冻电镜结构为基础，结合体内活性和蛋白质功能研究，完整阐释了Septu系统抵抗噬菌体感染的分子机制，并提出这一系统与哺乳动物免疫系统中的NLRC4炎症小体的作用机制类似，这暗示着哺乳动物免疫系统相关蛋白可能起源于细菌的抗噬菌体防御系统。

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